Hartmut Michel è nato a Ludwigsburg, in Germania, il 18 luglio 1948. È un biochimico che ha cambiato la nostra comprensione di come la vita cattura l’energia. Nel 1988, ha condiviso il Premio Nobel per la Chimica con Johann Deisenhofer e Robert Huber. Il loro lavoro ha rivelato la struttura atomica delle proteine essenziali per la fotosintesi.
Michel ha conseguito il dottorato presso l’Università di Würzburg nel 1977. Nel 1979 lavorava presso l’Istituto Max Planck di biochimica a Martinsried, nella Germania occidentale. È stato qui che si è svolta la ricerca pluripremiata. Successivamente, nel 1987, si trasferisce a Francoforte sul Meno. Lì divenne capo del Dipartimento di Biologia Molecolare delle Membrane presso l’Istituto Max Planck di Biofisica.
La svolta è iniziata con il lavoro preliminare condotto tra il 1978 e il 1982. Questa prima fase ha aperto la strada agli sforzi congiunti dei tre scienziati. Il loro obiettivo era specifico e difficile. Hanno cercato di determinare la struttura tridimensionale di un complesso di quattro proteine. Questo complesso è noto come centro di reazione fotosintetica. Svolge un ruolo cruciale nel processo di fotosintesi di alcuni batteri.
L’ostacolo era immenso. Le proteine legate alla membrana sono notoriamente difficili da gestire. Non formano facilmente cristalli. Michel ha risolto questo problema. Ha realizzato ciò che prima si riteneva impossibile. Ha cristallizzato il complesso proteico legato alla membrana in una forma cristallina pura.
“Michel ha compiuto l’impresa finora impossibile di cristallizzare il complesso proteico legato alla membrana.”
Questa purezza era la chiave. Una volta formati i cristalli, il team ha potuto utilizzare tecniche di diffrazione dei raggi X. Ciò ha permesso loro di determinare la struttura della proteina atomo per atomo. Senza quella fase iniziale di cristallizzazione, la mappa dettagliata non sarebbe mai emersa. La scoperta ha fatto molto di più che colmare una lacuna nei libri di testo sulla biologia. Ha mostrato esattamente come la natura converte la luce in energia chimica a livello molecolare.
Il ruolo di Michel è stato fondamentale. Ha fornito il materiale. Gli altri hanno aiutato a interpretare i modelli di diffrazione. Insieme, hanno sbloccato i meccanismi di un processo che sostiene gran parte della vita sulla Terra. Rimane un punto di riferimento nella biologia strutturale. La capacità di vedere queste proteine a una risoluzione così elevata ha aperto le porte alla comprensione di altri sistemi di membrana. Essa influenza ancora oggi il modo in cui gli scienziati si avvicinano alla cristallografia delle proteine.
Perché ci è voluto così tanto tempo per vederlo chiaramente? Perché le membrane sono disordinate. Sono fluidi e instabili. Isolarli senza stravolgerne la forma è difficile. La tenacia di Michel ha trasformato una miscela caotica in un reticolo ordinato. Quell’ordine ha permesso ai raggi X di disperdersi in modi prevedibili. Da quella dispersione apparvero gli atomi.
Il lavoro dell’Istituto Max Planck è una testimonianza di precisione tecnica. Non era solo teorico. Richiedeva la padronanza pratica di una chimica difficile. I risultati sono ancora citati negli studi sulla conversione dell’energia. Il centro di reazione fotosintetica rimane un sistema modello. Aiuta i ricercatori a progettare celle solari migliori. Offre indizi per la fotosintesi artificiale.
La storia di Michel è una storia di silenziosa determinazione. Non ha cercato i riflettori. Si concentrò sul cristallo. Il Premio Nobel ha seguito la scienza. La scienza continua a contare. Facciamo ancora affidamento su questi meccanismi. Cerchiamo ancora soluzioni da loro. Gli atomi sono lì. In attesa di essere letto.
